17攻略
IGM（IgM）是一种免疫球蛋白，具有一些生物学特性。
首先，IGM是一种较大的免疫球蛋白，由五个亚单位组成，形成一个Y形结构。
其次，IGM是早期产生的免疫球蛋白，通常在感染初期迅速产生，起初的免疫防御作用。
此外，IGM的亚单位上有较多的抗原决定簇，这使其具有高度的抗原结合能力。
最后，IGM在体内的寿命相对较短，在病毒清除后会逐渐降低。
总之，IGM在身体的早期响应中发挥着重要的免疫功能。
抗原决定簇
中文名抗原决定簇
外文名antigenic determinant
别称抗原表位
组成6－12氨基酸或碳水基团组成
特殊例子半抗原
概念抗原决定簇（antigenic determinant） 指存在于抗原分子中决定抗原特异性的特殊化学基团，又称表位（epitope）。[1]抗原决定簇的大小相当于相应抗体的抗原结合部位，一般由5～8个氨基酸、单糖或核苷酸残基组成。
分类在各个抗原决定簇中，最易引起免疫应答的是免疫原性决定簇。决定簇可进一步细分为两类：
①抗原决定簇。作用在B细胞上，并可与对应体的Fab段结合。
②免疫原性决定簇。最后作用在T细胞上，与细胞免疫有关。
抗原分子的B细胞决定簇大小不同，其最大表面积约为50～70mm,约由4～6氨基酸残基或糖基组成。100个氨基酸残基多肽可有14到20个非重叠决定簇，由线状排列彼此相邻的氨基酸组成，故称为线性或连续性决定簇。而球蛋白是有三维空间的折叠肽链，故其大多数决定簇被掩盖在内部，可称为隐蔽性决定簇。
只存在于其表面的决定簇可被免疫细胞识别，或与抗体结合者称为功能性决定簇。组成这种决定簇的氨基酸，是由折叠的肽链将有同位置的氨基酸使之相邻成为有一定空间构型的决定簇，故称为构像决定簇或不连续决定簇。现已证明抗原分子的抗原性是由其组成的氨基酸序列、空间构型及其决定簇片段的移动决定的。
T细胞决定簇为免疫原性多肽片段，属连续性决定簇。但它不存在天然蛋白分子表面，必须经抗原呈递细胞加工处理为小肽分子，然后再与自己MHC分子结合才能被T细胞所识别。而B细胞决定簇可存在于天然抗原分子表面，不须经加工处理，即可直接被B细胞所识别。
在天然大分子蛋白质抗原直接证明其存在有T细胞决定簇和B细胞决定簇是十分困难的。但用小分子已知结构的免疫原进行研究已证明其存有2种决定簇。胰腺高血糖素激素（glucagon）由29个氨基酸组成，有免疫原性。由其产生的抗激素抗体可识别其氨基末端。由其产生的杀伤T细胞可识别其羧基末端，相当于激素分子的载体部分。由此证明胰高血糖素分子的氨基端为B细胞决定簇，而羟基端为T细胞决定簇。
抗原物质的这两种决定簇的部位决定着体液免疫和细胞免疫的特异性。蛋白质抗原决定簇的大小一般不超过6～8个氨基酸残基；碳水化合物抗原决定簇约含6个单位的己糖(六碳糖)；核酸半抗原的每个抗原决定簇约含6～8个核苷酸。抗原决定簇的特异性不仅依赖其氨基酸组成、数目和排列顺序，也依赖于分子局部构型以及分子的其余部分对此局部构型的影响。
特殊例子半抗原
